« Éprouver le lien entre structure, séquence et fonction d'une protéine » : différence entre les versions
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Exemple produit par des élèves en 4 OS pour CFTR (cocher "similarity" puis "hydrophobic") | <nowiki>https://www.uniprot.org/align/A202001216746803381A1F0E0DB47453E0216320D04C3E99</nowiki> | |||
Si on cherche la protéine CFTR sur le site UniProt, on peut aligner la séquence d'acide aminées et la comparer entre différentes espèces animales (ici l'humaine, la souris, le rat, le chien, un cochon d'Asie et le lapin). Certaines portions de la séquence sont identiques (en gris foncé) pour toutes les espèces, ce qui pourrait vouloir dire dire qu'une mutation sur ces endroits de la séquence de la protéine ne permettrait pas la formation d'une protéine fonctionnelle et on ne pourrait donc pas voir de protéines comportant une mutations à ces endroits. Il est aussi fort probable que ces portions identiques de la séquence soient le site actif de la protéine, et qu'une mutation rendrait donc la protéine inactive. | |||
De plus, on observe également que les portions de la séquence d'acide aminées qui sont hydrophobes sont presque toutes identiques pour tous les espèces. Cela s'explique par le fait que la protéine est une protéine de transport trans-membranaire du chlore. S'il y a des mutations sur les portions de la séquence qui sont hydrophobes, et donc que la structure de ces portions ne traverse plus la membrane, il est probable que la protéine ne soit plus efficace du fait que sa fonction de transport trans-membranaire ne puisse plus être remplie. | |||
== Scénarios pédagogiques où il peut s'intégrer == | == Scénarios pédagogiques où il peut s'intégrer == | ||
Version du 22 octobre 2020 à 10:12
Éprouver le lien entre structure, séquence et fonction d'une protéine
Encore en cours de rédaction !
Procédure
- Choisir une protéine et aligner les séquences pour plusieurs espèces et aligner les protéines selon ce scénario Preuve de l'évolution par la comparaison de protéines chez différentes espèces
- Chercher la protéine p. ex. CFTR sur le site UniProt?, on peut aligner la séquence d'acide aminées et la comparer entre différentes espèces animales (ici l'humaine, la souris, le rat, le chien, un cochon d'Asie et le lapin).
- Cocher "Similarity" puis "Hydrophobic" puis "Transmembrane"
- Alignement des séquences d'acides aminées synthétisées par le gène CFTR avec en gris les zones de similarité entre les différents organismes et en violet les zones hydrophobes de la protéine associée Cliquer pour agrandir
Interprétations possibles
- Certaines portions de la séquence sont identiques (en gris foncé) pour toutes les espèces, ce qui pourrait vouloir dire dire qu'une mutation sur ces endroits de la séquence de la protéine ne permettrait pas la formation d'une protéine fonctionnelle et on ne pourrait donc pas voir de protéines comportant une mutations à ces endroits. Il est aussi fort probable que ces portions identiques de la séquence soient le site actif de la protéine, et qu'une mutation rendrait donc la protéine inactive.
De plus, on observe également que les portions de la séquence d'acide aminées qui sont hydrophobes sont presque toutes identiques pour tous les espèces. Cela s'explique par le fait que la protéine est une protéine de transport trans-membranaire du chlore. S'il y a des mutations sur les portions de la séquence qui sont hydrophobes, et donc que la structure de ces portions ne traverse plus la membrane, il est probable que la protéine ne soit plus efficace du fait que sa fonction de transport trans-membranaire ne puisse plus être remplie.
Comparaison avec la structure 3D imprimée
A développer encore
discuter ici comment la forme peut être liée à la fonction dans le cas de CFTR (canal ionique visible, parties transmembranaires de structure secondaire typique, etc.)
Ce qu'on peut obtenir : p. ex, synthèse par un élève des résultats avec une classe
Exemple produit par des élèves en 4 OS pour CFTR (cocher "similarity" puis "hydrophobic") | https://www.uniprot.org/align/A202001216746803381A1F0E0DB47453E0216320D04C3E99
Si on cherche la protéine CFTR sur le site UniProt, on peut aligner la séquence d'acide aminées et la comparer entre différentes espèces animales (ici l'humaine, la souris, le rat, le chien, un cochon d'Asie et le lapin). Certaines portions de la séquence sont identiques (en gris foncé) pour toutes les espèces, ce qui pourrait vouloir dire dire qu'une mutation sur ces endroits de la séquence de la protéine ne permettrait pas la formation d'une protéine fonctionnelle et on ne pourrait donc pas voir de protéines comportant une mutations à ces endroits. Il est aussi fort probable que ces portions identiques de la séquence soient le site actif de la protéine, et qu'une mutation rendrait donc la protéine inactive.
De plus, on observe également que les portions de la séquence d'acide aminées qui sont hydrophobes sont presque toutes identiques pour tous les espèces. Cela s'explique par le fait que la protéine est une protéine de transport trans-membranaire du chlore. S'il y a des mutations sur les portions de la séquence qui sont hydrophobes, et donc que la structure de ces portions ne traverse plus la membrane, il est probable que la protéine ne soit plus efficace du fait que sa fonction de transport trans-membranaire ne puisse plus être remplie.