Chromosome 20

Caractéristiques générales

• Taille en cm: 2.1cm
• Nombre pb: 62'435'964 pb
• Nombre de gènes: 630
• Où il a été séquencé: séquencé au Royaume Uni

Concepts généraux

• Prion: protéine pathogène
• Maladie de Creuzfeld-Jacob ou maladie de la vache folle

• Pour rire: ne pas confondre la "mad cow disease" avec la "mad cowboy disease": [1] et [2]

• Changement de conformation du prion induit sa pathogénicité
• Les viroïdes

Quel gène fait quoi?

3 gènes importants:

• Gène codant pour une protéine ocytocine impliquée dans les contractions de l’utérus au moment de l’accouchement
• Gène codant pour la protéine prion associée à la maladie de Creutzfeldt-Jacob
• Gène codant pour copine, une proétine qui s’acoquine avec la membrane des cellules

Le prion

Le prion est une protéine infectieuse qui peut s'accumuler sous une forme anormale et ainsi provoquer des lésions dans le système nerveux central chez différentes espèces animales et même chez l'homme. Depuis plus de 100 ans, aucune protéine n'a autant remis en question le concept scientifique approprié au prion. Effectivement, jusque là le domaine de l'infection était monopolisé par les microbes, or les virus et les bactéries, elles, provoquent des maladies en se multipliant à l'intérieur de notre corps après s'y être introduit contrairement aux prions qui font partie de nous.

En changeant de forme le prion devient néfaste pour notre santé. Il existe en ce moment deux caractéristiques différentes appropriées aux prions, notemment qu'ils sont des agents infectieux lent, c'est-à-dire que la période d'incubation est d'environ 10 ans et aussi que les prions sont indestructibles, et la température ambiante ne peut ni les détruire ni les désactiver. Nous n'avons encore trouvé aucun remède contre les maladie à prions; notre dernier espoir est de faire des recherches sur le mécanisme de l'infection.

En 2005, les chercheures ont mis au point une technique qui permet d'étudier les prions in vitro, ce qui nous a permis d'obtenir des résultats plus rapidement. Nous avons découvert que chez l'homme, un gêne d'un chromosome 20 à la possibilité de synthétisé les prions, qui ensuite peuvent prendre la forme normale (saine) ou anormale (pathogène).

Un nouvel agent infectieux a été crée lorsque nous avons forcé les prions sains à prendre une forme infectieuse, c'est-à-dire que le prion rendu anormal a pu contaminer l'organisme. Sachant que ce n'est ni un virus, ni une bactérie, il se transmet pourtant d’un individu à l’autre et d’une espèce à l’autre.

Pour des raisons encore inconnues, le prion peut devenir infectieux en changeant de forme et de caractère à l'image du Dr. Jekyll qui se transforme en M. Hyde.

Deux sortes d'agents infectieux, le prion et le viroïde, qui sont formés d'une structure simple et sont de petite dimension.

Maladie de Creutzfeld-Jacob ou maladie de la vache folle

La maladie de Creutzfeldt-Jakob est une des conséquences de la transformation de la protéine du prion normal en prion anormal, plus communément appelé la maladie de la vache folle. La forme saine de la protéine prion est en chacun de nous. Le prion sain qui est fabriqué par notre corps et en particulier par notre cerveau aurait un rôle encore inconnu, il est fabriqué tout au long de notre vie. Les prions non-sains, quant à eux, causent différentes maladies chez les animaux tels que :

• la tremblante du mouton
• l'encéphalopathie spongiforme bovine (la vache folle)
• la maladie de Creutzfeld-Jacob chez les humains

La maladie de la vache folle se transmet par l'intermédiare des aliments, comme par exemple lorsque des gens consomment de la viande de veau atteint de la maladie de la vache folle. Il est important de signaler que le repliement correct des polypéptides est en rapport avec la maladie de la vache folle. La dégénéréscence du tissu nerveux est un défaut de cette protéine, qui est un agent mortel. Celui-ci se situe dans un mauvais repliement de la protéine.

Les repliements anormaux de la protéine sont la cause de différentes maladies chez l'homme.

Statistiques sur la maladie de la vache folle: [3]

Pathogénicité du prion

Une protéine qui ne peut pas se répliquer peut devenir un agent pathogène transmissible. Il est dit que le prion est une variante mal structurée d'une protéine présente dans le cerveau. Lorsque celle-ci pénètre dans une cellule qui contient une de ces protéines normales, le prion y rentre et la transforme en un prion anormal.

Le nouveau prion va transformer, à son tour, d'autres protéines normales lui ressemblant.

Cette particule protéique infectieuse se multiplie et peut déclencher certaines réactions en chaîne. Ainsi commencée, la réaction peut se propager jusqu'à ce que les prions atteignent un niveau dangereux, ce qui va à l'encontre du fonctionnement des cellules, qui peut causer une dégénéréscence du cerveau.

Le viroïde

Le viroïde est aussi un agent infectieux avec une structure très simple qui ne code pas les protéines, mais peut se répliquer dans les cellules des plantes, par l'intermédiares des enzimes cellulaires. Ces petites molécules d'ARN produisent des erreurs dans le système régulateurs de la croissance végétale.

Un dérivé du viroïde, appelé le Cadang, est identifié en 1975. Chaque années, il tue plusieurs dizaines de milliers de cocotiers.

Les viroïdes sont de petites molécules d'ARN circulaires et simple brin, long de 300 à 400 nucléotides, qui infectente certaines plantes et cause beaucoup de dommage dans le domaine de l'agriculture.

Ces pathogènes peuvent entraîner une variété de symptômes tels que la nécrose, la chlorose, un retard de croissance ainsi qu'une déformation des fruits et légumes.

Les causes du ralentissement de la croissance sont dûes aux symptômes associés aux maladies à viroïdes.

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