Chromosome 20

Caractéristiques générales

• Taille en cm: 2.1cm
• Nombre pb: 62'435'964 pb
• Nombre de gènes: 630
• Où il a été séquencé: séquencé au Royaume Uni

Concepts généraux

• Prion: protéine pathogène
• Creuzfeld-Jacob ou maladie de la vache folle:

• Pour rire: ne pas confondre la "mad cow disease" avec la "mad cowboy disease": [1] et [2]

• Changement de conformation du prion induit sa pathogénicité

Quel gène fait quoi?

Dans le chromosome 20, 5 gènes ont une fonction bien précise

1. Gène codant pour une protéine qui participe à la fabrication d'autres protéines

2. Gène codant pour une protéine de la sueur qui agit contre les bactéries vivant sur notre peau

3. Gène codant pour une protéine "architecte" qui contribue à la forme de la cellule

4. Gène codant pour une protéine qui participe à la fabrication d'autres portéines

5. Gène implqué dans la tolérance à l'alcool

ChloeB 6 octobre 2008 à 21:42 (MEST)

Le prion

Le prion est une protéine infectieuse qui s'accumule sous une forme anormale et provoque des lésions dans le système nerveux central chez différentes espèces animales. Depuis plus de 100 ans, aucune protéine n'a autant remis en question le concept scientifique approprié au prion. Le domaine de l'infection était monopolisé par les microbes, or les virus et les bactéries, elles, provoquent des maladies en se multipliant à l'intérieur de notre corps.

En changeant de forme le prion devient néfaste pour notre santé. Pour le prouver, il existe en ce moment deux caractéristiques différentes appropriées aux prions notemment qu'ils sont des agents infectieux lent, c'est-à-dire que la période d'incubation est d'environ 10 ans. La deuxième est le fait que le prion est indestructible, et la température ambiante ne peut ni les détruire ni les désactiver. Nous n'avons encore trouvé aucun remède contre les maladie a prions. Notre dernier espoir est de faire des recherches sur le mécanisme de l'infection.

En 2005, les chercheures ont mis au point une technique qui permet d'étudier les prions in vitro. Ce qui nous a permis d'obtenir des résultats beaucoup plus rapidemment. Nous avons découvert que chez l'homme, un gêne d'un chromosome 20 à la possibilité de synthétisé un prion, qui ensuite peut prendre la forme normale ou anormale.

Un nouvel agent infecteux a étét crée lorsque nous avons forcé les prions sains à prednre une forme infectieuse, c'est-à-dire que le prioon anormla peut contaminer l'organisme, sachant que ce n'est ni un virus ni une bactérie, il se transmet pourtant d’un individu à l’autre et d’une espèce à l’autre.

Deux sortes d'agents infectieux, le prion et le viroïde, qui sont formés d'une structure simple et sont de petite dimension.

Pour des raisons encore inconnues, le prion peut devenir infectieux en changeant de forme et de caractère à l'image du Dr. Jekyll qui se transforme en M. Hyde.

Maladie de Creutzfeld-Jacob ou maladie de la vache folle

La maladie de Creutzfeldt-Jakob est une des conséquences de la transformation de la protéine du prion anormale, plus communément appelé la maladie de la vache folle. La forme saine de la protéine prion est en chacun de nous. Le prion sain qui est fabriqué par notre corps et en particulier par notre cerveau aurait un rôle encore inconnu, elle est fabriquée tout au long de notre vie. Les prions non-sains,quant à eux, causent différentes maladies chez les animaux tels que :

• La tremblante du mouton
• L'encéphalopathie spongiforme bovine (la vache folle)
• La maladie de Creutzfeld-Jacob chez les humains

Cette maladie se transmet par l'intermédiare des aliments, comme par exemple les gens qui consomment d'un veau atteint de la maladie de la vache folle. Il est important de signaler que le repliement correct des polypéptides est en rapport avec la maladie de la vache folle. La dégénéréscence du tissu nerveux est un défault de cette protéine, qui est un agent mortel. Celui-ci se situe dans un mauvais repliement de la protéine.

Les repliements anormaux de la protéine est la cause de différentes maladies chez l'être humain.

Pathogénicité du prion

Une protéine qui ne peut pas se répliquer peut devenir un agent pathogène transmissible. Point de vue d'une hypothèse, il est dit que le prion est une variante mal structurée d'une protéine présente dans le cerveau. Lorsque celle-ci pénètre dans une cellule qui contient une de ces protéines normales, le prion y rentre et la transforme en un prion normale.

Le nouveau prion va transformer, à son tour, d'autres protéines normales lui ressemblant.

Cette particule protéique infectieuse se multiplie et peut déclencher certaines réactions en chaîne. Ainsi commencée, la réaction peut se propager jusqu'à ce que les prions atteignent un niveau dangereux, ce qui va à l'encontre du fonctionnement des cellules, qui a pour cause de créer une dégénéréscence du cerveau.